CHST8

Identifikatori

Alijasi

CHST8

Spoljašnji ID

OMIM: 610190 MGI: 1916197 HomoloGene: 41483 GeneCards: CHST8

Genska lokacija (miš)

Hr.	Chromosome 7 (mouse)^[1]

Band	7\|7 B2	Start	34,373,893 bp^[1]
Band	7\|7 B2	Kraj	34,512,136 bp^[1]

Genska ontologija
Molecular function	• transferase activity • sulfotransferase activity • N-acetylgalactosamine 4-O-sulfotransferase activity
Cellular component	• саставни део мембране • Golgi membrane • Голџијев апарат • мембрана
Biological process	• sulfur compound metabolic process • развој централног нервног система • carbohydrate biosynthetic process • hormone biosynthetic process • proteoglycan biosynthetic process • Метаболизам угљених хидрата
Sources:Amigo / QuickGO

Ortolozi

Vrste

Čovek

Miš

Entrez


64377


68947

Ensembl


ENSG00000124302


ENSMUSG00000060402

UniProt


Q9H2A9


Q8BQ86

RefSeq (mRNA)


NM_001127895 NM_001127896 NM_022467


NM_175140

RefSeq (protein)


NP_001121367 NP_001121368 NP_071912


NP_780349

Location (UCSC)

n/a

Chr 7: 34.37 – 34.51 Mb

PubMed search

^[2]

^[3]

Wikidata

View/Edit Human

View/Edit Mouse

Ugljeno hidratna sulfotransferaza 8 (eng. Carbohydrate sulfotransferase 8) je enzim koji je kod ljudi kodiran istoimenim genom CHST8, nalazi se na dugom kraku hromozoma 19.^[4] Dužina polipeptidnog lanca je 424 aminokiselina, a molekulska težina 48 834.^[5]

Reference

^ ^а ^б ^в GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000060402 - Ensembl, May 2017
^ „Human PubMed Reference:”. National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ „Mouse PubMed Reference:”. National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ „HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:15993” (на језику: eng.). Приступљено 21. 09. 2017. CS1 одржавање: Непрепознат језик (веза)
^ „UniProt, Q9H2A9” (на језику: eng.). Архивирано из оригинала 17. 01. 2016. г. Приступљено 07. 06. 2024. CS1 одржавање: Непрепознат језик (веза)

Literatura

Xia G., Evers M.R., Kang H.-G., Schachner M., Baenziger J.U. (2000). „Molecular cloning and expression of the pituitary glycoprotein hormone N-acetylgalactosamine-4-O-sulfotransferase.”. J. Biol. Chem. 275: 38402 — 38409. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза) PMID 10988300 doi:10.1074/jbc.M007821200
Hiraoka N., Misra A., Belot F., Hindsgaul O., Fukuda M. (2001). „Molecular cloning and expression of two distinct human N-acetylgalactosamine 4-O-sulfotransferases that transfer sulfate to GalNAc beta 1->4GlcNAc beta 1->R in both N- and O-glycans.”. Glycobiology. 11: 495 — 504. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза) PMID 11445554 doi:10.1093/glycob/11.6.495
„The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).”. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Barret A., Forestier L., Deslys J.-P., Julien R., Gallet P.F. (2005). „Glycosylation-related gene expression in prion diseases: PrPSc accumulation in scrapie infected GT1 cells depends on beta-1,4-linked GalNAc-4-SO4 hyposulfation.”. J. Biol. Chem. 280: 10516 — 10523. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза) PMID 15632154 doi:10.1074/jbc.M412635200

Enzimi

Teme

Tipovi

EC1 Oksidoreduktaze /spisak
EC2 Transferaze /spisak
EC3 Hidrolaze /spisak
EC4 Lijaze /spisak
EC5 Izomeraze /spisak
EC6 Ligaze /spisak

B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6