FOLH1

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
4P4J, 1Z8L, 2C6C, 2C6G, 2C6P, 2CIJ, 2JBJ, 2JBK, 2OOT, 2OR4, 2PVV, 2PVW, 2XEF, 2XEG, 2XEI, 2XEJ, 3BHX, 3BI0, 3BI1, 3BXM, 3D7D, 3D7F, 3D7G, 3D7H, 3IWW, 3RBU, 3SJE, 3SJF, 3SJG, 3SJX, 4JYW, 4JZ0, 4LQG, 4MCP, 4MCQ, 4MCR, 4MCS, 4NGM, 4NGN, 4NGP, 4NGQ, 4NGR, 4NGS, 4NGT, 4OC0, 4OC1, 4OC2, 4OC3, 4OC4, 4OC5, 4OME, 4P44, 4P45, 4P4B, 4P4D, 4P4E, 4P4F, 4P4I, 4W9Y, 4X3R, 5F09, 5D29, 5ELY

Ідентифікатори

Символи

FOLH1, FGCP, FOLH, GCP2, GCPII, NAALAD1, NAALAdase, PSM, PSMA, mGCP, folate hydrolase (prostate-specific membrane antigen) 1, folate hydrolase 1

Зовнішні ІД

OMIM: 600934 MGI: 1858193 HomoloGene: 136782 GeneCards: FOLH1

Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном металу • tetrahydrofolyl-poly(glutamate) polymer binding • GO:0070122 peptidase activity • каталітична активність • metallocarboxypeptidase activity • carboxypeptidase activity • Ac-Asp-Glu binding • hydrolase activity • metallopeptidase activity • dipeptidase activity
Клітинна компонента	• цитоплазма • integral component of membrane • мембрана • клітинна мембрана • integral component of plasma membrane • cell surface • екзосома
Біологічний процес	• cellular amino acid biosynthetic process • протеоліз • C-terminal protein deglutamylation • обмін речовин • folic acid-containing compound metabolic process
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


2346


53320

Ensembl


ENSG00000086205


ENSMUSG00000001773

UniProt


Q04609


O35409

RefSeq (мРНК)

NM_001014986 NM_001193471 NM_001193472 NM_001193473 NM_004476
NM_001351236


NM_001159706 NM_016770

RefSeq (білок)

NP_001014986 NP_001180400 NP_001180401 NP_001180402 NP_004467
NP_001338165


NP_001153178 NP_058050

Локус (UCSC)

Хр. 11: 49.15 – 49.21 Mb

Хр. 7: 86.37 – 86.43 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

FOLH1 (англ. Folate hydrolase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 750 амінокислот, а молекулярна маса — 84 331^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MWNLLHETDS	AVATARRPRW	LCAGALVLAG	GFFLLGFLFG	WFIKSSNEAT
NITPKHNMKA	FLDELKAENI	KKFLYNFTQI	PHLAGTEQNF	QLAKQIQSQW
KEFGLDSVEL	AHYDVLLSYP	NKTHPNYISI	INEDGNEIFN	TSLFEPPPPG
YENVSDIVPP	FSAFSPQGMP	EGDLVYVNYA	RTEDFFKLER	DMKINCSGKI
VIARYGKVFR	GNKVKNAQLA	GAKGVILYSD	PADYFAPGVK	SYPDGWNLPG
GGVQRGNILN	LNGAGDPLTP	GYPANEYAYR	RGIAEAVGLP	SIPVHPIGYY
DAQKLLEKMG	GSAPPDSSWR	GSLKVPYNVG	PGFTGNFSTQ	KVKMHIHSTN
EVTRIYNVIG	TLRGAVEPDR	YVILGGHRDS	WVFGGIDPQS	GAAVVHEIVR
SFGTLKKEGW	RPRRTILFAS	WDAEEFGLLG	STEWAEENSR	LLQERGVAYI
NADSSIEGNY	TLRVDCTPLM	YSLVHNLTKE	LKSPDEGFEG	KSLYESWTKK
SPSPEFSGMP	RISKLGSGND	FEVFFQRLGI	ASGRARYTKN	WETNKFSGYP
LYHSVYETYE	LVEKFYDPMF	KYHLTVAQVR	GGMVFELANS	IVLPFDCRDY
AVVLRKYADK	IYSISMKHPQ	EMKTYSVSFD	SLFSAVKNFT	EIASKFSERL
QDFDKSNPIV	LRMMNDQLMF	LERAFIDPLG	LPDRPFYRHV	IYAPSSHNKY
AGESFPGIYD	ALFDIESKVD	PSKAWGEVKR	QIYVAAFTVQ	AAAETLSEVA

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, карбоксипептидаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Luthi-Carter R., Barczak A.K., Speno H.D., Coyle J.T. (1998). Hydrolysis of the neuropeptide N-acetylaspartylglutamate (NAAG) by cloned human glutamate carboxypeptidase II. Brain Res. 795: 341—348. PMID 9622670 DOI:10.1016/S0006-8993(98)00244-3
Rawlings N.D., Barrett A.J. (1997). Structure of membrane glutamate carboxypeptidase. Biochim. Biophys. Acta. 1339: 247—252. PMID 9187245 DOI:10.1016/S0167-4838(97)00008-3
Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry. Nat. Biotechnol. 21: 660—666. PMID 12754519 DOI:10.1038/nbt827
O'Keefe D.S., Bacich D.J., Heston W.D.W. (2004). Comparative analysis of prostate-specific membrane antigen (PSMA) versus a prostate-specific membrane antigen-like gene. Prostate. 58: 200—210. PMID 14716746 DOI:10.1002/pros.10319
Mesters J.R., Henning K., Hilgenfeld R. (2007). Human glutamate carboxypeptidase II inhibition: structures of GCPII in complex with two potent inhibitors, quisqualate and 2-PMPA. Acta Crystallogr. D. 63: 508—513. PMID 17372356 DOI:10.1107/S090744490700902X

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3788 (англ.) . Архів оригіналу за 5 жовтня 2015. Процитовано 8 вересня 2017.
↑ UniProt, Q04609 (англ.) . Архів оригіналу за 24 серпня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.